U3F1ZWV6ZTM1NjY3ODA4MTcwX0FjdGl2YXRpb240MDQwNjcwNTU4MTQ=
recent
أحدث المقالات

الأحماض الأمينية | أنواعها - أهميتها

الأحماض الأمينية | أنواعها - أهميتها

الأحماض الأمينية | أنواعها - أهميتها

تعتبر الاحماض الأمينية وحدات البناء الأساسية الداخلة في تركيب البروتينات .
حيث يحتاج جسم الإنسان إلى ما يقارب عشرين حمض أميني ليستمر في الحياة ويستطيع جسم الإنسان إنتاج معظمها بهدف إعادة بناء الأنسجة وإصلاحها.

أنواع الحموض الامينية


هناك تسعة أحماض أمينية لايستطيع الجسم إنتاجها حيث يتم الحصول عليها من الغذاء وهذه الأحماض التسعة هي:

هيستيدين H؛ ثريونين T؛ ميثيونين M؛ لوسين L؛ فينيل ألانين F؛ تربتوفان W؛ فالين V؛ إيزولوسين I .
تحتوي جزيئات الأحماض الأمينية على ذرة كربون يرتبط فيها زمرة أمينية وزمرة كربوكسلية وزمرة أخرى R ندعوها السلسلة الجانبية (عدا الغليسين G الذي تكون فيه R عبارة عن H). تكون الزمرة الأمينية مرتبطة بذرة الكربون ألفا والتي توجد في الموقع رقم 2 بدءاً من الزمرة الكربوكسيلية لذلك تدعى الفا-الحموض الأمينية.
أما إرتباط الزمرة الأمينية في الموقع رقم 3 بدءاً من الزمرة الكربوكسيلية تدعى حينها بيتا-الحموض الأمينية. وإرتباط الزمرة الأمينية في الموقع رقم 4 بدءاً من الزمرة الكربوكسيلية يعطي غاما-الحموض الأمينية
إن الصيغة العامة للأحماض الأمينية هي:
الصيغة العامة للأحماض الأمينية


يرمز عادةً للأحماض الأمينية بثلاثة أحرف ومنذ وقت قريب اصبح يستعمل الرمز بحرف واحد لتسهيل كتابة صيغ البروتينات الضخمة وفيما يلي جدول نوضح فيه أسماء الأحماض الأمينية العشرين الهامة مع إختصارات كتابتها وصيغها الكيميائية بالأضافة لتصنيفاتها.

أسماء الأحماض الأمينية العشرين الداخلة في تركيب البروتينات

يلاحظ من الصيغ الواردة في الجدول السابق أن جميع الأحماض الأمينية عدا البرولين P تحتوي على ذرة الكربون ألفا يرتبط فيها زمرة أمينية حرة وزمرة كربوكسلية حرة أيضاً بينما يحتوي البرولين على زمرة الفا ايمينية . 
بالإضافة إلى ما سبق لكل حمض أميني جذر R يختلف من حمض لأخر .

    تصنيف الأحماض الأمينية :

أقترح العلماء طرقاً مختلفة لتصنيف الأحماض الأمينية بالإعتماد على إختلاف السلسلة الجانبية R عند PH=7 وهي الشروط التي تتحقق داخل الخلية الحية.

1- الأحماض الأمينية ذات السلاسل الجانبية الهيدروفوبية:
وهي الغليسين G؛ ألانين A؛ فالين V؛ لوسين L؛ الأيزولوسين I؛ فينيل ألانين F؛ التربتوفان W؛ برولين P، تنثني جزئية البروتين الضخمة لتأخذ شكلها المميز بفضل الزمر الهيدروفوبية (اللاقطبية)التي تميل إلى الإنضمام إلى بعضها أكثر من الزمر القطبية.
 حيث تبتعد السلاسل الجانبية الهيدروفوبية (اللاقطبية) عن الوسط المائي قدر الإمكان .
2- الأحماض الأمينية ذات السلاسل الجانبية الحاوية على زمر هيدروكسيلية :
وهي السيرينS ؛ ثريونين T؛ ثيروزين Y، حيث تحمل السلسلة الجانبية زمرة غولية أو فينولية. لاتكون هذه السلاسل الجانبية في الوسط الخلوي قاعدية أو حمضية ولكنها قطبية هيدروفيلية (ولكن غير مشحونة).

تستطيع هذه الأحماض تشكيل روابط هيدروجينية وهي تقوم بدور المانح والآخذ للبروتونات تنثني سلسلة البروتين الطويلة بفضل الروابط الهيدروجينية لتأخذ الشكل النهائي، ويميل هذا الطرف من السلسلة ليبرز إلى الطور المائي المحيط.
3- الأحماض الأمينية ذات السلاسل الجانبية الحمضية:
يملك كل من الأسبارتيك D؛ والغلوتاميك E، زمرة كربوكسلية إضافية على السلسلة الجانبية وتُصادف هذه الزمر الإضافية بكثرة كشوارد كربوكسلية في البروتينات وفي وسط PH القريب من الإعتدال أوالقلوي الخفيف كما في سوائل الجسم .
يبدو كل من حمض الأسبارتيك D وحمض الغلوتاميك E غالباً كأسباراجين N وغلوتامين Q أي أن الزمرة الكربوكسيلية في السلسلة الجانبية تكون على شكل أميد وهي أيضاً زمرة قطبية هيدروفيلية .
4- الأحماض الأمينية ذات السلاسل الجانبية الأساسية :
يحتوي الليسين K على زمرة أمينية إضافية التي تجعل السلسلة الجانبية أساسية هيدروفيلية وتشكل روابط هيدروجينية كآخذة ومانحة .
تحتوي السلسلة الجانبية للأرجينين R على زمرة غوانيدين وهي زمرة قوية آخذة للبروتون وتصبح غالباً بشكل شاردي حتى في وسط PH القاعدي الخفيف.
5- الأحماض الأمينية ذات السلاسل الجانبية الحاوية على الكبريت:
تحتوي السلسلة الجانبية للسيستئين C على زمرة SH تدعى هذه الزمرة بالمركبتان أو سلفوهيدريل. تتأكسد المركبتانات بسهولة لتعطي جسر ثنائي الكبريت.
زمرة السلفوهيدريل في السيستئينC فعالة تجاه الكواشف المؤكسدة، فالسيستئين وشكله المؤكسد السيستين C-C يمكنها التحول لبعضهما بالأكسدة والإرجاع وهذه الخاصة هامة في كيمياء البروتينات .
كما أن جسر ثنائي الكبريت ينتشر في البروتينات التي لها وظائف حماية مثل بروتينات الشعر والصوف والأظافر والقشور.



الاسمبريد إلكترونيرسالة